Bioquímica
Definición
La bioquímica , a veces llamada química biológica , es el estudio de los procesos químicos dentro y en relación con los organismos vivos. Los procesos bioquímicos dan lugar a la complejidad de la vida.Una subdisciplina de la biología y la química, la bioquímica se puede dividir en tres campos; genética molecular, ciencia de proteínas y metabolismo. En las últimas décadas del siglo XX, la bioquímica a través de estas tres disciplinas ha tenido éxito al explicar los procesos vivos. Casi todas las áreas de las ciencias de la vida están siendo descubiertas y desarrolladas por metodología e investigación bioquímica. La bioquímica se centra en comprender cómo las moléculas biológicas dan lugar a los procesos que ocurren dentro de las células vivas y entre las células, lo que a su vez se relaciona en gran medida con el estudio y la comprensión de los tejidos, los órganos y la estructura y función del organismo
La bioquímica está estrechamente relacionada con la biología molecular, el estudio de los mecanismos moleculares mediante los cuales la información genética codificada en el ADN puede dar como resultado los procesos de la vida.
Gran parte de la bioquímica trata de las estructuras, funciones e interacciones de macromoléculas biológicas, como proteínas, ácidos nucleicos, carbohidratos y lípidos, que proporcionan la estructura de las células y realizan muchas de las funciones asociadas con la vida. La química de la célula también depende de las reacciones de moléculas e iones más pequeños. Estos pueden ser inorgánicos, por ejemplo, iones de agua y metal u orgánicos, por ejemplo, los aminoácidos, que se utilizan para sintetizar proteínas. Los mecanismos por los cuales las células aprovechan la energía de su entorno a través de reacciones químicas se conocen como metabolismo. Los hallazgos de la bioquímica se aplican principalmente en medicina, nutrición y agricultura. En medicina, los bioquímicos investigan las causas y la curación de las enfermedades. En nutrición, estudian cómo mantener el bienestar de la salud y estudiar los efectos de las deficiencias nutricionales. En la agricultura, los bioquímicos investigan el suelo y los fertilizantes, y tratan de descubrir formas de mejorar el cultivo, el almacenamiento y el control de plagas.
Historia
En su definición más amplia, la bioquímica puede verse como un estudio de los componentes y la composición de los seres vivos y cómo se unen para convertirse en vida, en este sentido, la historia de la bioquímica puede remontarse hasta los antiguos griegos. Sin embargo, la bioquímica como disciplina científica específica tiene su comienzo en algún momento del siglo XIX, o un poco antes, dependiendo de qué aspecto de la bioquímica se esté enfocando. Algunos argumentaron que el comienzo de la bioquímica pudo haber sido el descubrimiento de la primera enzima, diastasa (hoy llamada amilasa), en 1833 por Anselme Payen, mientras que otros consideraron la primera demostración de Eduard Buchner de un complejo proceso bioquímico de fermentación alcohólica en extractos libres de células en 1897 es el nacimiento de la bioquímica. Química animal, o, Química orgánica en sus aplicaciones a la fisiología y la patología , que presentó una teoría química del metabolismo, o incluso antes de los estudios del siglo 18 sobre la fermentación y la respiración por Antoine Lavoisier. Muchos otros pioneros en el campo que ayudaron a descubrir las capas de complejidad de la bioquímica han sido proclamados fundadores de la bioquímica moderna, por ejemplo Emil Fischer por su trabajo sobre la química de las proteínas y F. Gowland Hopkins sobre las enzimas y la naturaleza dinámica de la bioquímica .
El término "bioquímica" en sí mismo se deriva de una combinación de biología y química. En 1877, Félix Hoppe-Seyler utilizó el término ( bioquímica en alemán) como sinónimo de química fisiológica en el prólogo del primer número de Zeitschrift für Physiologische Chemie (Revista de Química Fisiológica) donde abogó por la creación de institutos dedicados a este campo de estudio. El químico alemán Carl Neuberg, sin embargo, se cita a menudo para haber acuñado la palabra en 1903, mientras que algunos lo atribuyeron a Franz Hofmeister.
En general, se creía que la vida y sus materiales tenían alguna propiedad o sustancia esencial (a menudo denominada el "principio vital") distinta de cualquier sustancia no viva, y se pensaba que solo los seres vivos podían producir las moléculas de vida. Luego, en 1828, Friedrich Wöhler publicó un documento sobre la síntesis de urea, demostrando que los compuestos orgánicos pueden crearse artificialmente. Desde entonces, la bioquímica ha avanzado, especialmente desde mediados del siglo XX, con el desarrollo de nuevas técnicas como la cromatografía, la difracción de rayos X, la interferometría de polarización dual, la espectroscopía de RMN, el etiquetado radioisotópico, el microscopio electrónico y las simulaciones de dinámica molecular. Estas técnicas permitieron el descubrimiento y el análisis detallado de muchas moléculas y vías metabólicas de la célula,
Otro evento histórico significativo en bioquímica es el descubrimiento del gen y su papel en la transferencia de información en la célula. Esta parte de la bioquímica a menudo se llama biología molecular. En la década de 1950, James D. Watson, Francis Crick, Rosalind Franklin y Maurice Wilkins fueron fundamentales para resolver la estructura del ADN y sugerir su relación con la transferencia genética de información. En 1958, George Beadle y Edward Tatum recibieron el Premio Nobel por su trabajo en hongos que demuestran que un gen produce una enzima. En 1988, Colin Pitchfork fue la primera persona declarada culpable de asesinato con pruebas de ADN, lo que condujo al crecimiento de la ciencia forense. Más recientemente, Andrew Z. Fire y Craig C. Mello recibieron el Premio Nobel 2006 por descubrir el papel de la interferencia de ARN (ARNi) en el silenciamiento de la expresión génica.
Materiales de partida: los elementos químicos de la vida
Alrededor de dos docenas de los 92 elementos químicos naturales son esenciales para varios tipos de vida biológica. La vida no necesita la mayoría de los elementos raros en la Tierra (salvo el selenio y el yodo), mientras que algunos pocos comunes (aluminio y titanio) no se utilizan. La mayoría de los organismos comparten necesidades de elementos, pero existen algunas diferencias entre las plantas y los animales. Por ejemplo, las algas marinas usan bromo, pero las plantas terrestres y los animales parecen no necesitar ninguno. Todos los animales requieren sodio, pero algunas plantas no. Las plantas necesitan boro y silicio, pero los animales pueden no (o pueden necesitar cantidades ultrapequeñas).
Solo seis elementos (carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, calcio y fósforo) componen casi el 99% de la masa de células vivas, incluidas las del cuerpo humano (ver la composición del cuerpo humano para una lista completa). Además de los seis elementos principales que componen la mayor parte del cuerpo humano, los humanos requieren cantidades más pequeñas de posiblemente 18 más.
Biomoléculas
Las cuatro clases principales de moléculas en bioquímica (a menudo llamadas biomoléculas) son carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. Muchas moléculas biológicas son polímeros: en esta terminología, los monómeros son micromoléculas relativamente pequeñas que se unen entre sí para crear grandes macromoléculas conocidas como polímeros. Cuando los monómeros se unen para sintetizar un polímero biológico, se someten a un proceso llamado síntesis de deshidratación. Diferentes macromoléculas pueden ensamblarse en complejos más grandes, a menudo necesarios para la actividad biológica.
Hidratos de carbono
La función de los carbohidratos incluye el almacenamiento de energía y la estructura de suministro. Los azúcares son carbohidratos, pero no todos los carbohidratos son azúcares. Hay más carbohidratos en la Tierra que cualquier otro tipo conocido de biomolécula; se utilizan para almacenar energía e información genética, así como para desempeñar papeles importantes en las interacciones y comunicaciones de célula a célula.
El tipo más simple de carbohidrato es un monosacárido, que entre otras propiedades contiene carbono, hidrógeno y oxígeno, principalmente en una proporción de 1: 2: 1 (fórmula generalizada C n H 2 n O n , donde n es al menos 3). La glucosa (C 6 H 12 O 6 ) es uno de los carbohidratos más importantes; otros incluyen fructosa (C 6 H 12 O 6 ), el azúcar comúnmente asociado con el sabor dulce de las frutas, y desoxirribosa (C 5 H 10 O 4)) Un monosacárido puede cambiar entre forma acíclica (cadena abierta) y una forma cíclica. La forma de cadena abierta puede convertirse en un anillo de átomos de carbono unidos por un átomo de oxígeno creado a partir del grupo carbonilo de un extremo y el grupo hidroxilo de otro. La molécula cíclica tiene un grupo hemiacetal o hemicetal, dependiendo de si la forma lineal era una aldosa o una cetosa.
En estas formas cíclicas, el anillo generalmente tiene 5 o 6 átomos. Estas formas se llaman furanosas y piranosas, respectivamente, por analogía con el furano y el pirano, los compuestos más simples con el mismo anillo de carbono-oxígeno (aunque carecen de los dobles enlaces de estas dos moléculas). Por ejemplo, la aldohexosa glucosa puede formar un enlace hemiacetal entre el hidroxilo en el carbono 1 y el oxígeno en el carbono 4, produciendo una molécula con un anillo de 5 miembros, llamado glucofuranosa. La misma reacción puede tener lugar entre los carbonos 1 y 5 para formar una molécula con un anillo de 6 miembros, llamado glucopiranosa. Las formas cíclicas con un anillo de 7 átomos llamados heptosas son raras.
Dos monosacáridos se pueden unir mediante un enlace glucosídico o de éter en un disacárido mediante una reacción de deshidratación durante la cual se libera una molécula de agua. La reacción inversa en la que el enlace glicosídico de un disacárido se rompe en dos monosacáridos se denomina hidrólisis . El disacárido más conocido es sacarosa o azúcar común, que consiste en una molécula de glucosa y una molécula de fructosa unidas. Otro disacárido importante es la lactosa que se encuentra en la leche, que consiste en una molécula de glucosa y una molécula de galactosa. La lactosa puede ser hidrolizada por la lactasa, y la deficiencia en esta enzima resulta en intolerancia a la lactosa.
Cuando se unen unos pocos (alrededor de tres a seis) monosacáridos, se denomina oligosacárido ( oligo, que significa "pocos"). Estas moléculas tienden a usarse como marcadores y señales, además de tener otros usos. Muchos monosacáridos unidos forman un polisacárido. Se pueden unir en una cadena lineal larga, o pueden estar ramificados. Dos de los polisacáridos más comunes son la celulosa y el glucógeno, ambos compuestos por monómeros repetitivos de glucosa. Los ejemplos son la celulosa, que es un componente estructural importante de las paredes celulares de las plantas, y el glucógeno , que se usa como una forma de almacenamiento de energía en los animales.
El azúcar se puede caracterizar por tener extremos reductores o no reductores. Un extremo reductor de un carbohidrato es un átomo de carbono que puede estar en equilibrio con el aldehído de cadena abierta (aldosa) o la forma ceto (cetosa). Si la unión de monómeros tiene lugar en tal átomo de carbono, el grupo hidroxi libre de la forma de piranosa o furanosa se intercambia con una cadena lateral de OH de otro azúcar, produciendo un acetal completo. Esto evita la apertura de la cadena a la forma de aldehído o ceto y hace que el residuo modificado no sea reductor. La lactosa contiene un extremo reductor en su resto de glucosa, mientras que el resto de galactosa forma un acetal completo con el grupo de glucosa C4-OH. La sacarosa no tiene un extremo reductor debido a la formación completa de acetal entre el aldehído carbono de la glucosa (C1) y el ceto carbono de la fructosa (C2).
Lípidos
Los lípidos comprenden una amplia gama de moléculas y, hasta cierto punto, es un catchall para compuestos relativamente no hidrosolubles o de origen biológico, que incluyen ceras, ácidos grasos, fosfolípidos derivados de ácidos grasos, esfingolípidos, glicolípidos y terpenoides (p. Ej., Retinoides y esteroides ) Algunos lípidos son moléculas alifáticas lineales, mientras que otros tienen estructuras de anillo. Algunos son aromáticos, mientras que otros no. Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos.
Los lípidos generalmente están hechos de una molécula de glicerol combinada con otras moléculas. En los triglicéridos, el principal grupo de lípidos a granel, hay una molécula de glicerol y tres ácidos grasos. Los ácidos grasos se consideran el monómero en ese caso, y pueden estar saturados (sin dobles enlaces en la cadena de carbonos) o insaturados (uno o más enlaces dobles en la cadena de carbonos).
La mayoría de los lípidos tienen un carácter polar además de ser en gran parte no polares. En general, la mayor parte de su estructura es no polar o hidrofóbica ("temerosa del agua"), lo que significa que no interactúa bien con solventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrofílica ("amante del agua") y tenderá a asociarse con solventes polares como el agua. Esto los convierte en moléculas anfifílicas (que tienen porciones hidrofóbicas e hidrofílicas). En el caso del colesterol, el grupo polar es un simple -OH (hidroxilo o alcohol). En el caso de los fosfolípidos, los grupos polares son considerablemente más grandes y más polares, como se describe a continuación.
Los lípidos son una parte integral de nuestra dieta diaria. La mayoría de los aceites y productos lácteos que usamos para cocinar y comer, como mantequilla, queso, gheeetc., Están compuestos de grasas. Los aceites vegetales son ricos en diversos ácidos grasos poliinsaturados (AGPI). Los alimentos que contienen lípidos se someten a digestión dentro del cuerpo y se rompen en ácidos grasos y glicerol, que son los productos finales de degradación de las grasas y los lípidos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos, también se usan en diversos productos farmacéuticos, como codisolubilizantes (por ejemplo, en las infusiones parenterales) o también como componentes del vehículo del fármaco (por ejemplo, en un liposoma o transferoma).
Proteínas
Las proteínas son moléculas muy grandes, macro-biopolímeros, hechas de monómeros llamados aminoácidos. Un aminoácido consiste en un átomo de carbono unido a un grupo amino, -NH 2 , un grupo de ácido carboxílico, -COOH (aunque éstos existen como -NH 3 y -COO en condiciones fisiológicas), un átomo de hidrógeno simple y una cadena lateral comúnmente denominada "-R". La cadena lateral "R" es diferente para cada aminoácido, de los cuales hay 20 estándar. Es este grupo "R" el que hizo que cada aminoácido sea diferente, y las propiedades de las cadenas laterales influyen en gran medida en la conformación tridimensional general de una proteína. Algunos aminoácidos tienen funciones por sí mismos o en una forma modificada; por ejemplo, el glutamato funciona como un neurotransmisor importante. Los aminoácidos se pueden unir a través de un enlace peptídico. En esta síntesis de deshidratación, se elimina una molécula de agua y el enlace peptídico conecta el nitrógeno del grupo amino de un aminoácido con el carbono del grupo de ácido carboxílico del otro. La molécula resultante se llama dipéptido, y los tramos cortos de aminoácidos (por lo general, menos de treinta) se llaman péptidos o polipéptidos. Los estiramientos más largos merecen las proteínas del título . Como ejemplo, la proteína albúmina de suero sanguíneo importante contiene 585 residuos de aminoácidos.
Las proteínas pueden tener funciones estructurales y / o funcionales. Por ejemplo, los movimientos de las proteínas actina y miosina en última instancia son responsables de la contracción del músculo esquelético. Una propiedad que tienen muchas proteínas es que se unen específicamente a cierta molécula o clase de moléculas: pueden ser extremadamente selectivas en lo que se unen. Los anticuerpos son un ejemplo de proteínas que se unen a un tipo específico de molécula. Los anticuerpos están compuestos de cadenas pesadas y ligeras. Dos cadenas pesadas se unirían a dos cadenas ligeras a través de enlaces disulfuro entre sus aminoácidos. Los anticuerpos son específicos a través de la variación basada en las diferencias en el dominio N-terminal.
De hecho, el ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA), que usa anticuerpos, es una de las pruebas más sensibles que la medicina moderna usa para detectar varias biomoléculas. Probablemente las proteínas más importantes, sin embargo, son las enzimas. Prácticamente todas las reacciones en una célula viva requieren una enzima para disminuir la energía de activación de la reacción. Estas moléculas reconocen moléculas reactantes específicas llamadas sustratos; luego catalizan la reacción entre ellos. Al reducir la energía de activación, la enzima acelera esa reacción en una proporción de 10 o más; una reacción que normalmente tomaría más de 3.000 años para completarse espontáneamente podría tomar menos de un segundo con una enzima. La enzima en sí misma no se usa en el proceso, y es libre de catalizar la misma reacción con un nuevo conjunto de sustratos. Usando varios modificadores, la actividad de la enzima puede ser regulada, permitiendo el control de la bioquímica de la célula como un todo.
La estructura de las proteínas se describe tradicionalmente en una jerarquía de cuatro niveles. La estructura primaria de una proteína consiste simplemente en su secuencia lineal de aminoácidos; por ejemplo, "alanina-glicina-triptófano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina- ...". La estructura secundaria se refiere a la morfología local (la morfología es el estudio de la estructura). Algunas combinaciones de aminoácidos tenderán a curvarse en una espiral llamada α-hélice o en una lámina llamada hoja β; algunas α-hélices se pueden ver en el esquema de hemoglobina anterior. La estructura terciaria es la forma tridimensional completa de la proteína. Esta forma está determinada por la secuencia de aminoácidos. De hecho, un solo cambio puede cambiar toda la estructura. La cadena alfa de la hemoglobina contiene 146 residuos de aminoácidos; la sustitución del residuo de glutamato en la posición 6 con un valineresidue cambia el comportamiento de la hemoglobina tanto que da como resultado la enfermedad de células falciformes. Finalmente, la estructura cuaternaria se refiere a la estructura de una proteína con múltiples subunidades peptídicas, como la hemoglobina con sus cuatro subunidades. No todas las proteínas tienen más de una subunidad.
Las proteínas ingeridas generalmente se dividen en aminoácidos o dipéptidos individuales en el intestino delgado, y luego se absorben. Luego pueden unirse para hacer nuevas proteínas. Los productos intermedios de la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y la ruta de la pentosa fosfato pueden usarse para producir los veinte aminoácidos, y la mayoría de las bacterias y plantas poseen todas las enzimas necesarias para sintetizarlas. Los humanos y otros mamíferos, sin embargo, pueden sintetizar solo la mitad de ellos. No pueden sintetizar isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Estos son los aminoácidos esenciales, ya que es esencial ingerirlos. Los mamíferos poseen las enzimas para sintetizar alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina, los aminoácidos no esenciales.
Si el grupo amino se elimina de un aminoácido, deja un esqueleto de carbono llamado α-cetoácido. Las enzimas llamadas transaminasas pueden transferir fácilmente el grupo amino de un aminoácido (que lo convierte en un α-ceto ácido) a otro α-ceto ácido (convirtiéndolo en un aminoácido). Esto es importante en la biosíntesis de aminoácidos, ya que para muchas de las rutas, los intermedios de otras rutas bioquímicas se convierten en el esqueleto α-cetoácido, y luego se agrega un grupo amino, a menudo mediante transaminación. Los aminoácidos se pueden unir para formar una proteína.
Un proceso similar se usa para descomponer las proteínas. Primero se hidroliza en sus aminoácidos componentes. El amoníaco (NH 3 ) libre , que existe como el ion amonio (NH 4 ) en la sangre, es tóxico para las formas de vida. Por lo tanto, debe existir un método adecuado para excretarlo. Diferentes tácticas han evolucionado en diferentes animales, dependiendo de las necesidades de los animales. Los organismos unicelulares simplemente liberan el amoníaco en el medio ambiente. Del mismo modo, los peces óseos pueden liberar el amoníaco en el agua, donde se diluye rápidamente. En general, los mamíferos convierten el amoníaco en urea, a través del ciclo de la urea.
Para determinar si dos proteínas están relacionadas, o en otras palabras, para decidir si son homólogas o no, los científicos usan métodos de comparación de secuencias. Los métodos como alineamientos de secuencia y alineamientos estructurales son herramientas poderosas que ayudan a los científicos a identificar homologías entre moléculas relacionadas. La relevancia de encontrar homologías entre proteínas va más allá de formar un patrón evolutivo de familias de proteínas. Al encontrar cuán similares son las dos secuencias de proteínas, adquirimos conocimiento sobre su estructura y, por lo tanto, sobre su función.
Ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos, llamados así por su prevalencia en los núcleos celulares, es el nombre genérico de la familia de biopolímeros. Son macromoléculas bioquímicas complejas de alto peso molecular que pueden transmitir información genética en todas las células vivas y virus. Los monómeros se llaman nucleótidos y cada uno consta de tres componentes: una base heterocíclica nitrogenada (una purina o una pirimidina), una azúcar pentosa y un grupo fosfato.
Los ácidos nucleicos más comunes son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). El grupo fosfato y el azúcar de cada nucleótido se unen entre sí para formar la columna vertebral del ácido nucleico, mientras que la secuencia de bases nitrogenadas almacena la información. Las bases nitrogenadas más comunes son adenina, citosina, guanina, timina y uracilo. Las bases nitrogenadas de cada cadena de un ácido nucleico formarán enlaces de hidrógeno con ciertas otras bases nitrogenadas en una cadena complementaria de ácido nucleico (similar a una cremallera). La adenina se une con timina y uracilo; la timina se une solo con adenina; y la citosina y la guanina pueden unirse solo entre sí.
Además del material genético de la célula, los ácidos nucleicos a menudo desempeñan un papel como segundos mensajeros, y también forman la molécula base del trifosfato de adenosina (ATP), la principal molécula portadora de energía que se encuentra en todos los organismos vivos. Además, las bases nitrogenadas posibles en los dos ácidos nucleicos son diferentes: la adenina, la citosina y la guanina se encuentran tanto en el ARN como en el ADN, mientras que la timina aparece únicamente en el ADN y el uracilo en el ARN.
Metabolismo
Los hidratos de carbono como fuente de energía
La glucosa es una fuente de energía en la mayoría de las formas de vida. Por ejemplo, los polisacáridos se descomponen en sus monómeros (la glucógeno fosforilasa elimina los residuos de glucosa del glucógeno). Los disacáridos como lactosa o sacarosa se dividen en sus dos componentes monosacáridos.
Glicólisis (anaeróbica)
La vía metabólica de la glucólisis convierte la glucosa en piruvato mediante una serie de metabolitos intermedios. Cada modificación química (caja roja) es realizada por una enzima diferente. Los pasos 1 y 3 consumen ATP (azul) y los pasos 7 y 10 producen ATP (amarillo). Dado que los pasos 6-10 ocurren dos veces por molécula de glucosa, esto conduce a una producción neta de ATP.
La glucosa se metaboliza principalmente por una vía muy importante de diez pasos llamada glucólisis, cuyo resultado neto es descomponer una molécula de glucosa en dos moléculas de piruvato. Esto también produce una red de dos moléculas de ATP, la energía de las células, junto con dos equivalentes reductores de la conversión de NAD (dinucleótido de adenina de nicotinamida: forma oxidada) en NADH (dinucleótido de adenina de nicotinamida: forma reducida). Esto no requiere oxígeno; si no hay oxígeno disponible (o la célula no puede usar oxígeno), el NAD se restablece convirtiendo el piruvato en lactato (ácido láctico) (p. ej., en humanos) o en etanol más dióxido de carbono (p. ej., en levadura). Otros monosacáridos como la galactosa y la fructosa se pueden convertir en intermedios de la ruta glucolítica.
Aerobio
En las células aeróbicas con suficiente oxígeno, como en la mayoría de las células humanas, el piruvato se metaboliza aún más. Se convierte irreversiblemente en acetil-CoA, liberando un átomo de carbono como el producto de desecho dióxido de carbono, generando otro equivalente reductor como NADH. Las dos moléculas de acetil-CoA (de una molécula de glucosa) entran luego en el ciclo del ácido cítrico, produciendo dos moléculas más de ATP, seis moléculas más de NADH y dos quinonas reducidas (ubi) (a través de FADH
2 como cofactor unido a la enzima) y liberando los átomos de carbono restantes como dióxido de carbono. Las moléculas producidas de NADH y quinol alimentan los complejos enzimáticos de la cadena respiratoria, un sistema de transporte de electrones que transfiere los electrones al oxígeno y conserva la energía liberada en forma de un gradiente de protones sobre una membrana (membrana mitocondrial interna en eucariotas). Por lo tanto, el oxígeno se reduce a agua y los receptores de electrones originales NAD y quinona se regeneran. Esta es la razón por la cual los humanos inhalan oxígeno y exhalan dióxido de carbono. La energía liberada por la transferencia de los electrones de los estados de alta energía en NADH y quinol se conserva primero como gradiente de protones y se convierte en ATP a través de la ATP sintasa. Esto genera un adicional de 28 moléculas de ATP (24 de los 8 NADH + 4 de los 2 quinol), totalizando 32 moléculas de ATP conservadas por glucosa degradada (dos de la glucólisis + dos del ciclo del citrato). Está claro que usar oxígeno para oxidar completamente la glucosa proporciona a un organismo mucha más energía que cualquier característica metabólica independiente del oxígeno, y se cree que esta es la razón por la cual la vida compleja apareció solo después de que la atmósfera de la Tierra acumuló grandes cantidades de oxígeno.
2 como cofactor unido a la enzima) y liberando los átomos de carbono restantes como dióxido de carbono. Las moléculas producidas de NADH y quinol alimentan los complejos enzimáticos de la cadena respiratoria, un sistema de transporte de electrones que transfiere los electrones al oxígeno y conserva la energía liberada en forma de un gradiente de protones sobre una membrana (membrana mitocondrial interna en eucariotas). Por lo tanto, el oxígeno se reduce a agua y los receptores de electrones originales NAD y quinona se regeneran. Esta es la razón por la cual los humanos inhalan oxígeno y exhalan dióxido de carbono. La energía liberada por la transferencia de los electrones de los estados de alta energía en NADH y quinol se conserva primero como gradiente de protones y se convierte en ATP a través de la ATP sintasa. Esto genera un adicional de 28 moléculas de ATP (24 de los 8 NADH + 4 de los 2 quinol), totalizando 32 moléculas de ATP conservadas por glucosa degradada (dos de la glucólisis + dos del ciclo del citrato). Está claro que usar oxígeno para oxidar completamente la glucosa proporciona a un organismo mucha más energía que cualquier característica metabólica independiente del oxígeno, y se cree que esta es la razón por la cual la vida compleja apareció solo después de que la atmósfera de la Tierra acumuló grandes cantidades de oxígeno.
Gluconeogenesis
En los vertebrados, los músculos esqueléticos que se contraen vigorosamente (durante levantamiento de pesas o carreras de velocidad, por ejemplo) no reciben suficiente oxígeno para satisfacer la demanda de energía, por lo que cambian al metabolismo anaeróbico, convirtiendo la glucosa en lactato. El hígado regenera la glucosa, usando un proceso llamado gluconeogénesis. Este proceso no es exactamente lo contrario de la glucólisis, y en realidad requiere tres veces la cantidad de energía obtenida de la glucólisis (se usan seis moléculas de ATP, en comparación con las dos obtenidas en la glucólisis). Análogamente a las reacciones anteriores, la glucosa producida puede someterse a glucólisis en tejidos que necesitan energía, almacenarse como glucógeno (o almidón en plantas) o convertirse en otros monosacáridos o unirse a di u oligosacáridos. Las vías combinadas de la glucólisis durante el ejercicio, lactato '
Relación con otras ciencias biológicas de "escala molecular"
Los investigadores en bioquímica utilizan técnicas específicas propias de la bioquímica, pero las combinan cada vez más con técnicas e ideas desarrolladas en los campos de la genética, la biología molecular y la biofísica. Nunca ha habido una línea dura entre estas disciplinas en términos de contenido y técnica. Hoy en día, los términos biología molecular y bioquímica son casi intercambiables. La siguiente figura es un esquema que representa una posible vista de la relación entre los campos:
- La bioquímica es el estudio de las sustancias químicas y los procesos vitales que ocurren en los organismos vivos. Los bioquímicos se centran principalmente en el papel, la función y la estructura de las biomoléculas. El estudio de la química detrás de los procesos biológicos y la síntesis de moléculas biológicamente activas son ejemplos de bioquímica.
- La genética es el estudio del efecto de las diferencias genéticas en los organismos. A menudo, esto puede inferirse por la ausencia de un componente normal (por ejemplo, un gen), en el estudio de "mutantes", organismos con un gen modificado que conduce a que el organismo sea diferente con respecto al denominado "tipo salvaje". o fenotipo normal. Las interacciones genéticas (epistasis) a menudo pueden confundir interpretaciones simples de tales estudios de "knock-out" o "knock-in".
- La biología molecular es el estudio de las bases moleculares del proceso de replicación, transcripción y traducción del material genético. El dogma central de la biología molecular, donde el material genético se transcribe en ARN y luego se traduce en proteína, a pesar de ser una imagen demasiado simplificada de la biología molecular, todavía proporciona un buen punto de partida para comprender el campo. Sin embargo, esta imagen está siendo revisada a la luz de los nuevos papeles emergentes para el ARN.
- La biología química busca desarrollar nuevas herramientas basadas en moléculas pequeñas que permitan una mínima perturbación de los sistemas biológicos al tiempo que proporcionan información detallada sobre su función. Además, la biología química emplea sistemas biológicos para crear híbridos no naturales entre biomoléculas y dispositivos sintéticos (por ejemplo, cápsides víricas vaciadas que pueden administrar terapia génica o moléculas de fármacos).
Liza
- Publicaciones importantes en bioquímica (química)
- Lista de temas de bioquímica
- Lista de bioquímicos
- Lista de biomoléculas